Мал шаруашылығы қалдықтарынан алынған кератиннің қасиеттері мен қолданылуы

Зерттеу соңғы он жылдықтағы ғалымдардың зерттеулері арасында мал шаруашылығы қалдықтарынан алынған кератині бар шикізаттың қасиеттеріне заманауи шолу жасауға және кератинді әртүрлі салаларда қолданудың маңызды рөлін көрсетуге бағытталған. Бұл шолуда кератиннің құрамы мен түрлері, қолдану аясы, кератиннің функциялары, мал шаруашылығы мен балық шаруашылығында таралуы қарастырылады. Айта кету керек, кератин биомедицинада, тіндік инженерияда, биопластикада, тоқыма бұйымдары, биокомпозиттер және құрылыс материалдары өндірістерінде кеңінен қолданылады. Бұл мақалада кератиннің физикалық және химиялық қасиеттері мен артықшылықтары, соның ішінде, биологиялық ыдырауы, механикалық қабілеттері, температура режиміне төзімділігі және жылу өткізгіштігі көрсетілген. Кератин гидролизатын әртүрлі әдістерді қолдана отырып, жүн, шаш, құстардың қауырсындары сияқты әртүрлі шикізаттардан синтездеуге болады. Кератин гидролизатын синтездейтін маңызды әдістің бірі – экстракция әдісі болып табылады. Экстракция әдісі бірнеше түрге бөлінеді: тотығу және тотықсыздану, сондай-ақ бу жарылысымен экстракция әдісі кең қолданысқа ие. Ғалымдар арасында мал шаруашылығы қалдықтарынан алынған кератинді медициналық мақсатта зерттеу қызығушылығы артқан, соның нәтижесінде дәрі-дәрмек жабындары мен талшықтар арасында алғашқы инновациялық жаңалықтар пайда болды. Жануарлардың қалдықтарынан алынған кератин биологиялық және биоматериалдық қолдану үшін перспективалы белсенді биомолекула болып табылады. Кератиннің табиғатына байланысты беретін ерекше қасиеттері синтетикалық материалдарды биологиялық ыдырайтын биоматериалдармен алмастыру мүмкіндігін береді, бұл агроөнеркәсіптік кешендердің жалпы экономикасының тұйық циклін жақсарта алады. 

1. Goud V. Keratin Based Bio-composites-A Review. – Asian Text. J. – Vol. 20. – P. 77. – Jun. 2011.

2. Nachionalnaya palata predprinimatelei Respubliki Kazakhstan "Atameken" (2022). Kazakhstanskaya sherst uhodit za bescenok. URL: https://atameken.kz/ru/news/47701-kazahstanskaya-sherst-uhodit-za-bescenok.

3. Ahmad A., Othman I., Tardy B.L., Hasan S.W., Banat F. Enhanced lactic acid production with indigenous microbiota from date pulp waste and keratin protein hydrolysate from chicken feather waste / Bioresour. Technol. Rep. – Vol. 18. – P. 101089. – Jun. 2022, doi: 10.1016/j.biteb.2022.101089.

4. Hu X., Cebe P., Weiss A.S., Omenetto F., Kaplan D. L. Protein-based compositematerials. – Mater. Today. – Vol. 15, iss. 5. – P. 208-215. – May 2012, doi: 10.1016/S1369-7021(12)70091-3.

5. Qiu J., Wilkens C., Barrett K., Meyer A.S. Microbial enzymes catalyzing keratin degradation: Classification, structure, function // Biotechnol. Adv. – Vol. 44. – P. 107607. – Nov. 2020, doi: 10.1016/j.biotechadv.2020.107607.

6. Ferraro V., Anton M., Santé-Lhoutellier V. The “sisters” α-helices of collagen, elastin and keratin recovered from animal by-products: Functionality, bioactivity and trends of application // Trends Food Sci. Technol. – Vol. 51. – P. 65-75. – May 2016, doi: 10.1016/j.tifs.2016.03.006.

7. Esparza Y., Bandara N., Ullah A., Wu J. Hydrogels from feather keratin show higher viscoelastic properties and cell proliferation than those from hair and wool keratins // Mater. Sci. Eng. – C, Vol. 90. – P. 446-453. – Sep. – 2018, doi: 10.1016/j.msec.2018.04.067.

8. Ranjit E., Hamlet S., George R., Sharma A., Love R. M. Biofunctional approaches of woolbased keratin for tissue engineering // J. Sci. Adv. Mater. Devices. – Vol. 7, iss. 1. – P. 100398. – Mar. 2022, doi: 10.1016/j.jsamd.2021.10.001.

9. Lazarus B.S., Chadha C., Velasco-Hogan A., Barbosa J.D.V., Jasiuk I., Meyers M.A. Engineering with keratin: A functional material and a source of bioinspiration // iScience. – Vol. 24, iss. 8, – P. 102798. – Aug. 2021, doi: 10.1016/j.isci.2021.102798.

10. Shibuya K., Tsutsui S., Nakamura O. Fugu, Takifugu ruberipes, mucus keratins act as defense molecules against fungi // Mol. Immunol. – Vol. 116, – P. 1-10. – Dec. 2019. doi: 10.1016/j.molimm.2019.09.012.

11. Sun C. et al. Photopolymerized keratin-PGLa hydrogels for antibiotic resistance reversal and enhancement of infectious wound healing // Mater. Today Bio. – Vol. 23. – P. 100807. – Dec. 2023, doi: 10.1016/j.mtbio.2023.100807.

12. W. Huang et al. A natural energy absorbent polymer composite: The equine hoof wall» // Acta Biomater. – Vol. 90. – P. 267-277. – May 2019, doi: 10.1016/j.actbio.2019.04.003.

13. Sarma A. Biological importance and pharmaceutical significance of keratin: A review // Int. J. Biol. Macromol. – Vol. 219. – P. 395-413. – Oct. 2022, doi: 10.1016/j.ijbiomac.2022.08.002.

14. Ye W., Qin M., Qiu R., Li J. Keratin-based wound dressings: From waste to wealth // Int. J. Biol. Macromol. – Vol. 211. – P. 183-197. – Jun. 2022, doi: 10.1016/j.ijbiomac.2022.04.216.

15. Qin X. et al. A sustainable and efficient recycling strategy of feather waste into keratin peptides with antimicrobial activity» // Waste Manag. – Vol. 144. – P. 421-430. – May 2022, doi: 10.1016/j.wasman.2022.04.017.

16. Shen Q., Ma Y., Qin X., Guo Y., Zhang C. Steam explosion as a green method to treat animal waste: A mini-review // Process Saf. Environ. Prot. – Vol. 181. – P. 43-52. – Jan. 2024, doi: 10.1016/j.psep.2023.11.012.

17. Qin X. et al. Effect of ultrasound on keratin valorization from chicken feather waste: Process optimization and keratin characterization // Ultrason. Sonochem. – Vol. 93. – P. 106297. – Feb. 2023, doi: 10.1016/j.ultsonch.2023.106297.

18. Li X., Guo Z., Li J., Yang M., Yao S. Swelling and microwave-assisted hydrolysis of animal keratin in ionic liquids // J. Mol. Liq. – Vol. 341. – P. 117306. – Nov. 2021, doi: 10.1016/j.molliq.2021.117306.

19. Dias G.J., Haththotuwa T.N., Rowlands D.S., Gram M., Bekhit A.E.-D.A. Wool keratin – A novel dietary protein source: Nutritional value and toxicological assessment // Food Chem. – Vol. 383. – P. 132436. – Jun. 2022, doi: 10.1016/j.foodchem.2022.132436.

20. Zhou J., Li D., Zhang X., Liu C., Chen Y. Valorization of protein-rich waste and its application // Sci. Total Environ. – Vol. 901. – P. 166141, Nov. – 2023, doi: 10.1016/j.scitotenv.2023.166141.

21. Pakdel M., Moosavi-Nejad Z., Kermanshahi R.K., Hosano H. Self-assembled uniform keratin nanoparticles as building blocks for nanofibrils and nanolayers derived from industrial feather waste // J. Clean. Prod. – Vol. 335. – P. 130331. – Feb. 2022, doi: 10.1016/j.jclepro.2021.130331.

22. Mohamed J.M. et al. Human Hair Keratin Composite Scaffold: Characterisation and Biocompatibility Study on NIH 3T3 Fibroblast Cells // Pharmaceuticals. – Vol. 14. – iss. 8. – 2021, doi: 10.3390/ph14080781.

23. Sadeghi S., Nourmohammadi J., Ghaee A., Soleimani N. Carboxymethyl cellulose-human hair keratin hydrogel with controlled clindamycin release as antibacterial wound dressing // Int. J. Biol. Macromol. – Vol. 147. – P. 1239-1247. – Mar. 2020, doi: 10.1016/j.ijbiomac.2019.09.251.

24. Fadeyibi A. Chapter 11 – Production of smart packaging from sustainable materials // Green Sustainable Process for Chemical and Environmental Engineering and Science, Inamuddin, T. Altalhi, J. Neves Cruz, edit., Elsevier. – 2023. – P. 185-196. doi: 10.1016/B978-0-323-95644- 4.00006-1.

25. Thakur R. et al. Characteristics and application of animal byproduct-based films and coatings in the packaging of food products // Trends Food Sci. Technol. – Vol. 140. – P. 104143. – Oct. 2023, doi: 10.1016/j.tifs.2023.104143.