Свойства и применение кератина из отходов животноводства (обзорная статья)

В статье предоставлен обзор литературы свойств кератиносодержащего сырья из отходов животноводства среди исследовании ученых за последние десятилетия и показана важная роль кератина и белков для различных областей применения. В данном обзоре рассматриваются состав и типы кератина, сферы применения, функции кератина, распространения в животноводстве и рыбоводстве. Важно отметить что кератин широко применяется в биомедицине, тканевой инженерии, биопластике, для производства текстиля, биокомпозитов, в строительстве и производстве строительных материалов. В данной статье описываются физические и химические свойства и раскрываются преимущества кератина, такие как биоразлагаемость, механические способности, устойчивость температурным режимам и теплопроводность. Кератиновый гидролизат можно синтезировать из разного сырья, таких как шерсть, волосы, перо птиц, используя различные методы: методом экстракции окислительной и восстановительной, а так же экстракции паровым взрывом. Экстрагированный кератин произвел повышенный интерес для его изучения и исследования в медицинских целях, а точнее первые инновационные открытия получены в области косметики, покрытии для лекарств и волокон. Кератин, извлеченный из отходов животного происхождения, представляют собой многообещающую активную биомолекулу для биологических и биоматериальных применений. Исключительные свойства, которыми обладает кератин передают в силу своей природы, открывают возможность замены синтетических материалов на биоматериалы более совместимые для человека и биоразлагаемыми, что может улучшить общую экономику замкнутого цикла агропромышленных комплексов. 

1. Goud V. Keratin Based Bio-composites-A Review. – Asian Text. J. – Vol. 20. – P. 77. – Jun. 2011.

2. Nachionalnaya palata predprinimatelei Respubliki Kazakhstan "Atameken" (2022). Kazakhstanskaya sherst uhodit za bescenok. URL: https://atameken.kz/ru/news/47701-kazahstanskaya-sherst-uhodit-za-bescenok.

3. Ahmad A., Othman I., Tardy B.L., Hasan S.W., Banat F. Enhanced lactic acid production with indigenous microbiota from date pulp waste and keratin protein hydrolysate from chicken feather waste / Bioresour. Technol. Rep. – Vol. 18. – P. 101089. – Jun. 2022, doi: 10.1016/j.biteb.2022.101089.

4. Hu X., Cebe P., Weiss A.S., Omenetto F., Kaplan D. L. Protein-based compositematerials. – Mater. Today. – Vol. 15, iss. 5. – P. 208-215. – May 2012, doi: 10.1016/S1369-7021(12)70091-3.

5. Qiu J., Wilkens C., Barrett K., Meyer A.S. Microbial enzymes catalyzing keratin degradation: Classification, structure, function // Biotechnol. Adv. – Vol. 44. – P. 107607. – Nov. 2020, doi: 10.1016/j.biotechadv.2020.107607.

6. Ferraro V., Anton M., Santé-Lhoutellier V. The “sisters” α-helices of collagen, elastin and keratin recovered from animal by-products: Functionality, bioactivity and trends of application // Trends Food Sci. Technol. – Vol. 51. – P. 65-75. – May 2016, doi: 10.1016/j.tifs.2016.03.006.

7. Esparza Y., Bandara N., Ullah A., Wu J. Hydrogels from feather keratin show higher viscoelastic properties and cell proliferation than those from hair and wool keratins // Mater. Sci. Eng. – C, Vol. 90. – P. 446-453. – Sep. – 2018, doi: 10.1016/j.msec.2018.04.067.

8. Ranjit E., Hamlet S., George R., Sharma A., Love R. M. Biofunctional approaches of woolbased keratin for tissue engineering // J. Sci. Adv. Mater. Devices. – Vol. 7, iss. 1. – P. 100398. – Mar. 2022, doi: 10.1016/j.jsamd.2021.10.001.

9. Lazarus B.S., Chadha C., Velasco-Hogan A., Barbosa J.D.V., Jasiuk I., Meyers M.A. Engineering with keratin: A functional material and a source of bioinspiration // iScience. – Vol. 24, iss. 8, – P. 102798. – Aug. 2021, doi: 10.1016/j.isci.2021.102798.

10. Shibuya K., Tsutsui S., Nakamura O. Fugu, Takifugu ruberipes, mucus keratins act as defense molecules against fungi // Mol. Immunol. – Vol. 116, – P. 1-10. – Dec. 2019. doi: 10.1016/j.molimm.2019.09.012.

11. Sun C. et al. Photopolymerized keratin-PGLa hydrogels for antibiotic resistance reversal and enhancement of infectious wound healing // Mater. Today Bio. – Vol. 23. – P. 100807. – Dec. 2023, doi: 10.1016/j.mtbio.2023.100807.

12. W. Huang et al. A natural energy absorbent polymer composite: The equine hoof wall» // Acta Biomater. – Vol. 90. – P. 267-277. – May 2019, doi: 10.1016/j.actbio.2019.04.003.

13. Sarma A. Biological importance and pharmaceutical significance of keratin: A review // Int. J. Biol. Macromol. – Vol. 219. – P. 395-413. – Oct. 2022, doi: 10.1016/j.ijbiomac.2022.08.002.

14. Ye W., Qin M., Qiu R., Li J. Keratin-based wound dressings: From waste to wealth // Int. J. Biol. Macromol. – Vol. 211. – P. 183-197. – Jun. 2022, doi: 10.1016/j.ijbiomac.2022.04.216.

15. Qin X. et al. A sustainable and efficient recycling strategy of feather waste into keratin peptides with antimicrobial activity» // Waste Manag. – Vol. 144. – P. 421-430. – May 2022, doi: 10.1016/j.wasman.2022.04.017.

16. Shen Q., Ma Y., Qin X., Guo Y., Zhang C. Steam explosion as a green method to treat animal waste: A mini-review // Process Saf. Environ. Prot. – Vol. 181. – P. 43-52. – Jan. 2024, doi: 10.1016/j.psep.2023.11.012.

17. Qin X. et al. Effect of ultrasound on keratin valorization from chicken feather waste: Process optimization and keratin characterization // Ultrason. Sonochem. – Vol. 93. – P. 106297. – Feb. 2023, doi: 10.1016/j.ultsonch.2023.106297.

18. Li X., Guo Z., Li J., Yang M., Yao S. Swelling and microwave-assisted hydrolysis of animal keratin in ionic liquids // J. Mol. Liq. – Vol. 341. – P. 117306. – Nov. 2021, doi: 10.1016/j.molliq.2021.117306.

19. Dias G.J., Haththotuwa T.N., Rowlands D.S., Gram M., Bekhit A.E.-D.A. Wool keratin – A novel dietary protein source: Nutritional value and toxicological assessment // Food Chem. – Vol. 383. – P. 132436. – Jun. 2022, doi: 10.1016/j.foodchem.2022.132436.

20. Zhou J., Li D., Zhang X., Liu C., Chen Y. Valorization of protein-rich waste and its application // Sci. Total Environ. – Vol. 901. – P. 166141, Nov. – 2023, doi: 10.1016/j.scitotenv.2023.166141.

21. Pakdel M., Moosavi-Nejad Z., Kermanshahi R.K., Hosano H. Self-assembled uniform keratin nanoparticles as building blocks for nanofibrils and nanolayers derived from industrial feather waste // J. Clean. Prod. – Vol. 335. – P. 130331. – Feb. 2022, doi: 10.1016/j.jclepro.2021.130331.

22. Mohamed J.M. et al. Human Hair Keratin Composite Scaffold: Characterisation and Biocompatibility Study on NIH 3T3 Fibroblast Cells // Pharmaceuticals. – Vol. 14. – iss. 8. – 2021, doi: 10.3390/ph14080781.

23. Sadeghi S., Nourmohammadi J., Ghaee A., Soleimani N. Carboxymethyl cellulose-human hair keratin hydrogel with controlled clindamycin release as antibacterial wound dressing // Int. J. Biol. Macromol. – Vol. 147. – P. 1239-1247. – Mar. 2020, doi: 10.1016/j.ijbiomac.2019.09.251.

24. Fadeyibi A. Chapter 11 – Production of smart packaging from sustainable materials // Green Sustainable Process for Chemical and Environmental Engineering and Science, Inamuddin, T. Altalhi, J. Neves Cruz, edit., Elsevier. – 2023. – P. 185-196. doi: 10.1016/B978-0-323-95644- 4.00006-1.

25. Thakur R. et al. Characteristics and application of animal byproduct-based films and coatings in the packaging of food products // Trends Food Sci. Technol. – Vol. 140. – P. 104143. – Oct. 2023, doi: 10.1016/j.tifs.2023.104143.